Evaluación de la actividad inhibitoria de proteasas de la defensina (PaDef) de aguacate nativo mexicano (Persea americana var. drymifolia) - López Aguilar, Cinthya Estefani (Universidad Michoacana de San Nicolás de Hidalgo, 2022)
Proteases or peptidases are a group of enzymes that are responsible for catalyzing the hydrolysis of peptide bonds in proteins. They are found in all life forms and are reported to be involved in most physiological processes, as well as in various pathologies. Given its importance, its regulation is vital, one of the strategies for this process is the use of protease inhibitors which act mainly on the active site and/or an allosteric site of the enzyme, these can have a chemical or biological origin. Among the protease inhibitors with biological origin are antimicrobial peptides, which are short sequences of amino acids, present in all living organisms. Various antimicrobial peptides from plants of the defensin family have been reported with protease inhibitor-type activity, an example of this is the CfD2 defensin from Cassia fistula, ATTp from Arabidopsis thaliana, and a defensin from Vigna unguiculata .In this work, the PaDef defensin from Mexican native avocado (Persea americana var. drymifolia) was evaluated as a possible enzyme inhibitor. For which the enzymatic activity of serine proteases, cysteine proteases, and metalloproteases in treatment with the peptide was evaluated. The results showed that PaDef has an inhibitory effect on extracellular matrix metalloproteases of the MCF-7 breast cancer cell line. In the case of cysteine protease, PaDef does not have any effect on papain and interestingly a promoting effect of enzymatic activity of serine protease group, such as bovine trypsin and chymotrypsin, was observed. This result was novel since there are no reports of antimicrobial peptides with enzyme promoter-type activity.

Las proteasas o peptidasas son un grupo de enzimas que se encargan de catalizar la hidrólisis de los enlaces peptídicos de las proteínas. Se encuentran en todas las formas de vida y se reporta que se involucran en la mayoría de los procesos fisiológicos, así como en diversas patologías. Dada su importancia es vital su regulación, una de las estrategias para este proceso, es el uso de inhibidores de proteasa los cuales actúan principalmente sobre el sitio activo y/o un sitio alostérico de la enzima, estos pueden tener un origen químico o biológico. Dentro de los inhibidores de proteasa con origen biológico se encuentran los péptidos antimicrobianos, los cuales son secuencias cortas de aminoácidos, presentes en todos los organismos vivos. Diversos péptidos antimicrobianos de plantas de la familia defensina se han reportado con actividad de tipo inhibidor de proteasas, ejemplo de ello es la defensina CfD2 de Cassia fistula, ATTp de Arabidopsis thaliana y una defensina de Vigna unguiculata. En este trabajo se evaluó a la defensina PaDef de aguacate nativo mexicano (Persea americana var. drymifolia), como posible inhibidor enzimático. Para lo cual se evaluó la actividad enzimática de serina proteasas, cisteína proteasas y metaloproteasas en tratamiento con el péptido antes mencionado. Los resultados reportan un efecto inhibidor sobre metaloproteasas de matriz extracelular de la línea celular MCF-7 de cáncer de mama. En el caso de la cisteína proteasa, el péptido PaDef no generó efecto alguno sobre la papaína, lo que sugiere un efecto promotor de la actividad enzimática sobre las enzimas pertenecientes al grupo de la serina proteasa, como lo son la tripsina y quimotripsina bovina. Este resultado es novedoso, dado que no existen reportes de péptidos antimicrobianos con actividad de tipo promotora enzimática.
Instituto de Investigaciones Agropecuarias y Forestales. Facultad de Biología. Facultad de Medicina Veterinaria y Zootecnia. Facultad de Agrobiología. Facultad de Químico Farmacobiología. Programa Institucional de Maestría en Ciencias Biológicas
Keywords: info:eu-repo/classification/cti/6; FMVZ-M-2022-0249; Biotecnología pecuaria; Planta; Actividad enzimática; Inhibidor enzimático; http://bibliotecavirtual.dgb.umich.mx:8083/xmlui/handle/DGB_UMICH/6695